👁 Дарвин называл глаз одной из самых больших проблем для теории естественного отбора — ему казалось почти невозможным описать по шагам, как позвоночные обзавелись таким сложно устроенным органом. Некоторые из этих шагов ученые выясняют до сих пор.  Одной из стадий перехода от глаза беспозвоночных к глазу позвоночных стало разделение специализаций фоторецепторных клеток (ФР), воспринимающих свет путем изомеризации соединенного с родопсином 11-цис-ретиналя в транс-ретиналь, и клеток пигментного эпителия сетчатки (ПЭ), ферментативно проводящими обратную реакцию. Такое разделение повысило эффективность световосприятия и, предположительно, обеспечило возможность видеть при слабом освещении. На молекулярном уровне разделение ФР и ПЭ обеспечивает растворимый межфоторецепторный ретинол-связывающий белок (IRBP, или ретинол-связывающий белок 3, RBP3). Он находится в межклеточном матриксе сетчатки и переносит ретиноиды между ФР и ПЭ, его мутации приводят к таким тяжелым заболеваниям как пигментный ретинит и дистрофия сетчатки. Исследователи провели поиск аналогов последовательности человеческого IRBP по базе данных RefSeq. Большинство его четырехдоменных гомологов ожидаемо обнаружились среди позвоночных. Следующими по схожести оказались бактериальные пептидазы S41. Аминокислотная последовательность и структура этих однодоменных белков и каждого из доменов IRBP во многом совпадают. Филогенетическая реконструкция методом максимального правдоподобия показала, что IRBP позвоночных входят в одну монофилетическую кладу, которая на 100 процентов берет начало из более обширного древа бактериальных белков. При этом гомологи IRBP других эукариот — например, клещевины — филогенетически от них весьма далеки. Зато у бесчелюстного позвоночного морской миноги этот белок имеет то же происхождение, что и у челюстных, которые отделились 500 с лишним миллионов лет назад. У морских миног IRBP, как и у большинства позвоночных, включая человека, состоит из четырех доменов с тремя консервативными интронами в последнем из них; расположение его гена по отношению к другим также схоже. В процессе неофункционализации бактериальная пептидаза S41 прошла два раунда дупликации гена/домена и утратила протеолитическую активность из-за замены серина в активном центре на другие аминокислоты. В ходе анализа и реконструкции исследователи обнаружили у эукариот несколько гомологов IRBP, отличающихся от этих белков у позвоночных. Их изучение показало, что в некоторых случаях — например, у клещевины и бокоплава Hyalella azteca — нахождение их в геноме с наибольшей вероятностью связано с загрязнением образцов бактериальным генетическим материалом. Однако другие организмы — в частности, грибы (Fungi) и ланцетники (Amphioxus) — действительно имеют гомологи IRBP, полученные в отдельных событиях горизонтального переноса генов. При этом у грибов эти белки сохранили протеолитическую активность, а у ланцетников (хордовых, но не позвоночных) утратили. То есть гомологи IRBP попадали к эукариотам в процессе эволюции по меньшей мере три независимых раза. Причем один из них стал ключевым толчком к развитию зрения позвоночных, что подчеркивает значительный вклад приобретенных бактериальных генов в их эволюционном развитии.